Реферат: Изучено влияние структуры и скорость-лимитирующей стадии реакции гидролиза субстратов, различающихся между собой N-ацильными заместителями и уходящими группами, на кинетическое поведение альфа-химотрипсина в системе вода-диметилсульфоксид (ДМСО) при неденатурирующих концентрациях органического растворителя (менее 30 об.%). Показано, что фактором, определяющим наблюдаемые кинетические закономерности, является структура N-заместителя аминогруппы субстрата. Выдвинуто предположение о том, что ДМСО специфическим образом взаимодействует с белковой глобулой альфа-химотрипсина, по всей вероятности, в районе сорбционного участка R1-группы субстрата. Ковалентная иммобилизация альфа-химотрипсина в полиакриламидный гель протектирует белок по отношению как к неспецифическому (денатурирующему), так и к специфическому действию ДМСО. Совокупность полученных данных позволяет утверждать, что специфическое взаимодействие ДМСО с альфа-химотрипсином (предположительно в кармане связывания R1-группы N-замещенных аминокислотных субстратов) индуцирует локальные конформационные изменения "нативной" структуры активного центра фермента.

Библиографическая ссылка: Беляева Е.А. , Еремеев Н.Л.
Кинетическая демонстрация локальных конформационных изменений вблизи активного центра α-химотрипсина в смесях вода - диметилсульфоксид
Вестник Московского Университета. Серия 2: Химия. 2000. Т.41. №6. С.392-394. РИНЦ РЖ ВИНИТИ

Идентификаторы БД:

РИНЦ:	5079041
РЖ ВИНИТИ:	3101.10-19Е.68