Реферат: Метод поляризации флуоресценции применен для изучения взаимодействия трех форм ангиотензин-превращающего фермента (АПФ) быка с конкурентным пептидным ингибитором лизиноприлом, в состав которого введена флуоресцентная метка. Константы диссоциации K[d] фермент-ингибиторных комплексов в 50 мМ Hepes-буфере, pH 7,5, содержавшем 150 мМ NaCl, 1 мкМ ZnCl2, при 37 C составили (2,3+-0,4)*10-8, (2,1+-0,3)*10-8 и (2,1+-0,2)*10-8 М для двудоменного соматического АПФ, однодоменного тестикулярного АПФ и N-домена фермента соответственно. Взаимодействие фермента с ингибитором сильно зависело от присутствия в среде хлорид-анионов, кажущаяся константа диссоциации комплекса АПФ - хлорид, оцененная для соматической формы фермента, составила (1,3+-0,2)*10-3 М. Кинетика распада комплекса соматического АПФ с ингибитором не удовлетворяла условиям реакции первого порядка, а аппроксимировалась моделью параллельного распада двух популяций комплексов с константами скорости распада 0,13+-0,01 и 0,026+-0,001 с-1, концентрации которых практически одинаковы. Кинетика распада комплексов однодоменных форм АПФ с ингибитором удовлетворяла условиям реакции первого порядка, причем константы скорости распада оказались близки по своему значению и составили 0,055+-0,001 для N-домена и 0,041+-0,001 с-1 для тестикулярного АПФ. Библ. 38

Библиографическая ссылка: Воронов С.В. , Биневский П.В. , Еремин С.А. , Кост О.А.
Метод поляризации флуоресценции в исследовании различных форм ангиотензин-превращающего фермента
Биохимия. 2001. Т.66. №7. С.968-975. РЖ ВИНИТИ

Идентификаторы БД:

РЖ ВИНИТИ:

4 (FB04) 02.06-04Д2.169