Реферат: Проведено сравнительное изучение четвертичной структуры и каталитической активности растворимой (р) и мембранной (м) форм ангиотензин-превращающего фермента (АПФ) с использованием обращенных мицелл, формирующихся в тройной системе АОТ-вода-октан. Зависимость каталитической активности фермента от степени гидратации (размера мицелл) в обоих случаях имеет вид кривой с несколькими оптимумами, соотв. функционированию различных активных олигомерных форм фермента, причем вид зависимостей для р- и м-форм АПФ существенно различается. Методом скоростной седиментации установлено, что р-форма АПФ способна функционировать в виде мономера, димера или тетрамера, а м-форма - только в виде димера и тетрамера. Для всех форм фермента определены кинетические параметры гидролиза субстрата FA-Phe-Gly-Gly, указывающие на повышение каталитической активности мембранного фермента в процессе олигомеризации. Обнаружено, что активность АПФ строго зависит от окружения, увеличиваясь при контакте с матрицей или др. белковыми молекулами. Россия, МГУ, Москва. Библ. 45

Библиографическая ссылка: Гринштейн С.В. , Никольская И.И. , Клячко Н.Л. , Левашов А.В. , Кост О.А.
Структурная организация мембранной и растворимой форм соматического ангиотензин-превращающего фермента
Биохимия. 1999. Т.64. №5. С.686-696. РЖ ВИНИТИ

Идентификаторы БД:

РЖ ВИНИТИ:

31 (FB01) 00.04-04Д3.303