Реферат: Изучена регуляция каталитической активности и надмолекулярной структуры ангиотензинпревращающего фермента из легких быка в системе обращенных мицелл АОТ-вода-октан, моделирующей мембранное окружение ферментов in vivo. Оценены каталитические параметры мономерной и димерной форм фермента в системе обращенных мицелл. Показано, что выделенный из легких быка экстракцией тритоном X-100 фермент не проявляет зависимости каталитической активности от конц-ии АОТ при постоянной степени гидратации. Получен искусственно гидрофобизованный ангиотензинпревращающий фермент путем модификации хлорангидридом стеариновой кислоты. Показано, что модификация приводит к появлению зависимости каталитической активности от концентрации ПАВ, что свидетельствует о взаимодействии фермента с мицеллярной матрицей, при этом модифицированный фермент обнаруживает существенное увеличение каталитической активности в системе обращенных мицелл. Библ. 20

Библиографическая ссылка: Кост О.А. , Орт Т.А. , Никольская И.И. , Наметкин С.Н. , Левашов А.В.
Ангиотензинпревращающий фермент в системе обращенных мицелл АОТ в октане: взаимодействие с матрицей
Биоорганическая химия. 1995. Т.21. №6. С.403-407.

Идентификаторы БД: Нет идентификаторов