Реферат: Изучение структуры межбелкового контакта щелочной фосфатазы E. coli показало соответствие между минимальным числом стадий в кинетической системе термоинактивации и числом контактных участков между глобулами димера, равным трем. Предполагаемый механизм термоинактивации включает в себя три стадии: 1. Развертывание петли 1-29:А (В) (III участок). 2. Развертывание петли 1-29:В (А) (II участок). 3. Развертывание петель 402-417:А и 402-410:В (I участок), приводящее к распаду комплекса с цинком в активном центре. Найдено, что в случае щелочной фосфатазы третичная структура фермента стабилизована межбелковым взаимодействием глобул димера. Выделены два узловых аминокислотных остатка (Gln 410 и Gln 416), оказывающие, вероятно, наибольшее влияние на термостабильность.

Библиографическая ссылка: Полторак О.М. , Торшин И.Ю. , Чухрай Е.С.
Структурные аспекты термоинактивации димерных ферментов. II. Межбелковый контакт щелочной фосфатазы и механизм термоинактивации димера
Вестник Московского Университета. Серия 2: Химия. 1996. Т.37. №5. С.431-435. РЖ ВИНИТИ

Идентификаторы БД:

РЖ ВИНИТИ:

3197.14Б419