Реферат: С помощью различных видов хроматографии из культуральной жидкости мутантного штамма Chrysosporium lucknowense выделены восемь целлюлолитических ферментов: шесть эндоглюканаз (ЭГ) с молекулярными массами 25 (pI 4,0), 28 (pI 5,7), 44 (pI 6,0), 47 (pI 5,7), 51 (pI 4,8) и 60 кДа (pI 3,7) и две целлобиогидролазы - ЦБГI (65 кДа, pI 4,5) и ЦБГII (43 кДа, pI 4,2). Для некоторых из выделенных целлюлаз установлена их принадлежность к известным семьям гликозид-гидролаз: Cel6A (ЦБГII), Cel7A (ЦБГI), Cell2A (ЭГ28), Cel45A (ЭГ25). Показано, что ЭГ44 и ЭГ51 - это две формы одного фермента, причем ЭГ44, по-видимому, является каталитическим модулем полноразмерной ЭГ51 без целлюлозосвязывающего модуля. Все ферменты имеют pH-оптимум активности в кислой среде (при pH 4,5-6,0), ЭГ25 и ЭГ47 сохраняют 55-60% активности при pH 8,5. Определена субстратная специфичность выделенных целлюлаз - по карбоксиметилцеллюлозе, 'бета'-глюкану, авицелу, ксилану, ксилоглюкану, ламинарину, n-нитрофенил-'бета'-D-целлобиозиду. Среди эндоглюканаз наибольшей удельной карбоксиметилцеллюлазной активностью обладали ЭГ44 и ЭГ51 (59 и 52 ед/мг), наименьшей (11 ед/мг) - ЭГ28, однако она проявляла крайне высокую активность по 'бета'-глюкану (125 ед/мг). Только ЭГ51 и ЦБГI характеризовались высокой адсорбционной способностью на авицеле (98-99%). Изучена кинетика гидролиза авицела под действием выделенных ферментов в присутствии очищенной 'бета'-глюкозидазы из Aspergillus japonicus. По выходу глюкозы через 7 сут. гидролиза эффективность действия ферментов уменьшалась в ряду: ЦБГI, ЭГ60, ЦБГII, ЭГ51, ЭГ47, ЭГ25, ЭГ28, ЭГ44. Россия, химфак МГУ, Москва. Библ. 20

Библиографическая ссылка: Бухтояров Ф.Е. , Устинов Б.Б. , Шульга Т.Н. , Антонов А.И. , Гусаков А.В. , Окунев О.Н. , Синицын А.П.
Целлюлазный комплекс гриба Chrysosporium lucknowense: выделение и характеристика эндоглюканаз и целлобиогидролаз
Биохимия. 2004. Т.69. №5. С.666-677. РЖ ВИНИТИРЖ ВИНИТИ

Идентификаторы БД:

РЖ ВИНИТИ:

31 (FB01) 05.03-04Д3.173 | 31 (FB02) 05.04-04Д1.276