Реферат: Показано, что мономерная бета-галактозидаза (КФ 3.2.1.23) из печени быка при термоинактивации обнаруживает гетерогенность, обусловленную возникновением в растворах фермента активных конформеров, отличающихся стабильностью. Установлено, что существование таких конформеров является возможной причиной наличия двух кинетических режимов термоинактивации при 45 C с эффективными константами скорости k[I]=1.3*10-4 c-1 и k[II]=2.5*10-5 c-1. С помощью кинетического анализа активации фермента под влиянием субстрата выявлена конформационная подвижность мономеров и рассчитаны константы скорости конформационного перехода свободного фермента (E-E) и фермент-субстратного комплекса (ES-ES) мономерной бета-галактозидазы из печени быка (2.5*10-2 c-1 и 12.5*10-2 c-1 соответственно).

Библиографическая ссылка: Чухрай Е.С. , Полторак О.М. , Атякшева Л.Ф. , Пилипенко О.С.
Анализ конформационных изменений в мономере β-галактозидазы из печени быка при термоинактивации фермента
Журнал физической химии. 2005. Т.79. №4. С.759-762. РИНЦ РЖ ВИНИТИ

Идентификаторы БД:

РИНЦ:	9138869
РЖ ВИНИТИ:	31 (CH14) 05.19-19Б4.35