Реферат: Остаток фенилаланина в положении 71 β-цепи пенициллинацилазы из E.coli играет важную роль в связывании и хиральной дискриминации субстрата. В положение βF71 были введены различные аминокислотные остатки и исследована энантиоселективность и субстратная специфичность полученных мутантов. Для ряда мутантов обнаружено значительное увеличение каталитической активности. Введение мутаций в положение βF71 приводило также к увеличению энантиоселективности пенициллинацилазы. Каталитическая активность по отношению к специфическим субстратам увеличивалась до 36 раз, наиболее сильный эффект наблюдали в случае K-, R- и L-мутантов. Увеличение активности по отношению к производным D-фенилглицина, представляющее собой практически важное улучшение специфичности с точки зрения биокаталитического синтеза новых пенициллинов и цефалоспоринов, обнаружено для βF71R и βF71L-мутантов. Синтетическая активность пенициллинацилазы при использовании 6-аминопенициллановой кислоты в качестве внешнего нуклеофила была особенно чувствительна к мутации остатка β71 в отличие от реакций ферментативного ацильного переноса на 7-аминодезацетоксицефалоспорановую кислоту.

Библиографическая ссылка: Шаповалова И.В. , Алкема В.Б.Л. , Ямскова О.В. , де Врис Э. , Гуранда Д.Т. , Янссен Д.Б. , Швядас В.
Мутация остатка βF71 в структуре пенициллинацилазы из Escherichia coli приводит к улучшению энантиоселективности и каталитических свойств
Acta Naturae. 2009. Т.1. №3. С.103-108.

Переводная версия: Shapovalova I.V. , Alkema W.B.L. , Jamskova O.V. , de Vries E. , Guranda D.T. , Janssen D.B. , Švedas V.K.
Mutation of Residue βF71 of Escherichia coli Penicillin Acylase Results in Enhanced Enantioselectivity and Improved Catalytic Properties
Acta Naturae (англоязычная версия). 2009. V.1. N3. P.94-98.

Идентификаторы БД: Нет идентификаторов