Реферат: Биоинформатический и филогенетический анализ семейства пенициллин-связывающих белков, включающего D-аминопептидазы, амидазы D-аминокислот, DD-карбоксипептидазы и бета-лактамазы, показывает, что D-аминопептидаза из Ochrobactrum anthropi обладает достоверным сходством с другими ферментами и содержит консервативные для всего семейства аминокислотные остатки: S62, К65, Y153, N155, Н287, G289. Три из них: каталитический Ser62, Lys65 и Туr153 - образуют триаду переноса протона, обеспечивающую активацию обобщенного нуклеофила активного центра фермента в процессе катализа. Молекулярное моделирование показало, что консервативный остаток Lys65 имеет необычно низкое значение рКа, которое подтверждено экспериментальным исследованием рН-профиля каталитической активности D-аминопептидазы. Полученные данные позволили установить роль остатка Lys65 в механизме действия D-аминопептидазы как общего основания, ответственного за передачу протона от каталитического остатка Ser62 к остатку Туr153 и обратно на стадиях образования и расщепления промежуточного ацилфермента.

Библиографическая ссылка: Халиуллин И.Г. , Суплатов Д.А. , Шалаева Д.Н. , Оцука М. , Асано Я. , Швядас В.
Биоинформатический анализ и молекулярное моделирование участия Lys65 в каталитической триаде D-аминопептидазы из Ochrobactrum anthropi
Acta Naturae. 2010. Т.2. №2 (5). С.70-75. РИНЦ

Идентификаторы БД:

РИНЦ:

15236123